Vai ai contenuti. | Spostati sulla navigazione | Spostati sulla ricerca | Vai al menu | Contatti | Accessibilità

| Crea un account

Gerolin, Marco (2017) Modeling motions in proteins at the molecular level. Theoretical and methodological approaches in an experimental perspective. [Tesi di dottorato]

Full text disponibile come:

[img]
Anteprima
Documento PDF
15Mb

Abstract (inglese)

Dynamical aspects have a central role in the biological function of proteins. Each motional process has a characteristic time scale, amplitude and energy range. Proteins in particular display a broad range of characteristic motions, from very fast and localized, such as atomic fluctuations, to motions that occours on the scale of the whole molecule, such as folding transitions. Futhermore, dynamical events occourring at long time scales are actually coupled to faster motions, and they can be seen as rare events, the origin of which is found on the microdynamics of rotation around chemical bonds. Electron and nuclear magnetic spectroscopies are sensible to molecular motions at different time scales, making them very powerful tools in the study of molecular dynamics. Nevertheless the dynamical information contained in the experimental data is hidden and theorethical methodologies of interpretation are needed. In this work, we present different theoretical approaches which allow to better describe the stochastic descriptions of flexible macromolecules in solution. State-of-the-art approaches to dynamic models are first reviewed, aimed at the interpretation of magnetic resonance relaxation experiments. Next, the main focus is on i) the comparison between information content of the experiment and prediction capability of the model, using a Bayesian Markov-Chain Monte Carlo approach ii) defining a way to identify subgroups of atoms, the dynamics of which can be treated independently from the others iii) a new model of description of flexible macromolecules via projection operators, which allows to tune the description of the system to the preferred level of description in relation to the spectroscopic observable of interest.

Abstract (italiano)

Aspetti dinamici hanno un ruolo centrale nella funzione biologica delle proteine. Ad ogni processo dinamico, sono associati un tempo, ampiezza ed energia caratteristici del moto. In particolare, le proteine presentano una vasta distribuzione dinamica, da moti rapidi e localizzati, come fluttuazioni atomiche, a processi che coinvolgono l’intera molecola, come le transizioni di folding. Inoltre, i processi che avvengono a scale temporali lente, sono accoppiati a moti piú rapidi, i primi possono essere quindi visti come eventi rari, la cui origine risiede nella microdinamica di rotazione attorno ai legami chimici. Le risonanze magnetiche, sia elettroniche che nucleari, sono estremamente sensibili ai moti molecolari a diverse scale temporali, rendendo di fatto tali tecniche, strumenti fondamentali per lo studio di aspetti dinamici. Tuttavia, l’informazione dinamica contenuta negli esperimenti è nascosta, per cui sono necessari modelli teorici interpretativi. In questo lavoro, vengono presentati diversi approcci teorici con lo scopo di migliorare la descrizione stocastica della dinamica di macromolecole flessibili in soluzione. Nella prima parte sono quindi descritte ed applicate metodologie teoriche avanzate ai fini dell’interpretazione di esperimenti di risonanza magnetica. Successivamente, l’attenzione viene posta i) sul confronto tra la quantità di informazione contenuta in un esperimento e le capacità predittive di un determinato modello teorico interpretativo, basato sulla combinazione di simulazioni Monte Carlo di catene Markoviane ed il teorema di Bayes, ii) sulla definizione di una metodica identificativa di sottogruppi di atomi la cui dinamica puó essere trattata in maniera indipendente rispetto agli altri, basata su metodi di clustering dinamico ottenuti da simulazioni di dinamica molecolare, iii) sulla descrizione di una nuova modellistica descrittiva di macromolecole flessibili attraverso tecniche di operatori proiettivi; tale metodologia permette di adattare la descrizione del sistemaal livello di dettaglio oppertuno, in funzione dell’osservabile spettroscopica d’interesse.

Statistiche Download - Aggiungi a RefWorks
Tipo di EPrint:Tesi di dottorato
Relatore:Polimeno, Antonino - Abergel, Daniel
Dottorato (corsi e scuole):Ciclo 29 > Corsi 29 > SCIENZE MOLECOLARI
Data di deposito della tesi:31 Gennaio 2017
Anno di Pubblicazione:31 Gennaio 2017
Parole chiave (italiano / inglese):rilassamento molecolare , flessibilità molecolare, dinamica molecolare, dinamica rilevante, modellizzazione multiscala, interpretazione spettroscopica / relaxation processes, molecular flexibility, molecular dynamic, dynamical coarse-grained modeling, multi-scale modeling, stochastic modeling, spectroscopic interpretation
Settori scientifico-disciplinari MIUR:Area 03 - Scienze chimiche > CHIM/02 Chimica fisica
Struttura di riferimento:Dipartimenti > Dipartimento di Scienze Chimiche
Codice ID:10289
Depositato il:03 Nov 2017 10:45
Simple Metadata
Full Metadata
EndNote Format

Bibliografia

I riferimenti della bibliografia possono essere cercati con Cerca la citazione di AIRE, copiando il titolo dell'articolo (o del libro) e la rivista (se presente) nei campi appositi di "Cerca la Citazione di AIRE".
Le url contenute in alcuni riferimenti sono raggiungibili cliccando sul link alla fine della citazione (Vai!) e tramite Google (Ricerca con Google). Il risultato dipende dalla formattazione della citazione.

[1] Yang., W.; Hendrickson, W. A.; Crouch, R. J. Science 1990, 249, 1398. Cerca con Google

[2] Kim, Y.; Tang, C.; Clore, G.; Hummerg, G. P. Natl. Acad. Sci. Usa 2008, 105, 12855–12860. Cerca con Google

[3] Mittag, T.; Kay, L.; Forman-Kay, J. J. Mol. Recognit. 2009, 23, 105–116. Cerca con Google

[4] Bustamante, C.; Macosko, J. C.; Wuite, G. J. L. Nat. Rev. Mol. Cell Biol. 2000, 1, 130. Cerca con Google

[5] Palmer, A. G. Chem. Rev. 2004, 104, 3623–3640. Cerca con Google

[6] Mittermaier, A.; Kay, L. E. Science 2006, 312, 224–227. Cerca con Google

[7] Igumenova, T. I.; Frederick, K. K.; Wand, A. J. Chem. Rev. 2006, 106, 1672–1699. Cerca con Google

[8] Jarymowycz, V. A.; Stone, M. J. J. Chem. Rev. 2006, 106, 1624–1671. Cerca con Google

[9] Hall, J. B.; Fushman, D. J. Am. Chem. Soc. 2006, 128, 7855–7870. Cerca con Google

[10] Loth, K.; Pelupessy, P.; Bodenhausen, G. J. Am. Chem. Soc. 2006, 127, 6062–6068. Cerca con Google

[11] Wang, T.; Weaver, D. S.; Cai, S.; Zuiderweg, E. R. P. J. Biomol. NMR 2006, 36, 79–102. Cerca con Google

[12] Sheppard, D.; Li, D.-W.; Godoy-Ruiz, E.; Bruschweiler, R.; Tugarinov, V. J. Am. Chem. Soc.2010, 132, 7709–7719. Cerca con Google

[13] Sheppard, D.; Spranger, R.; Tugarinov, V. NMR Spettrosc. 2010, 56, 1–45. Cerca con Google

[14] Lipari, G.; Szabo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4546–4559. Cerca con Google

[15] Lipari, G.; Szabo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4559–4570. Cerca con Google

[16] Polimeno, A.; Freed, J. H. J. Phys. Chem. 1995, 99, 10995–11006. Cerca con Google

[17] Meirovitch, E.; Polimeno, A.; Freed, J. H. J. Phys. Chem. B 2006, 110, 20615. Cerca con Google

[18] Zerbetto, M.; Buck, M.; Meirovitch, E.; Polimeno, A. J. Phys. Chem. B 2011, 115, 376–388. Cerca con Google

[19] Tolman, J. R.; Flanagan, J. M.; Kennedy, M. A.; Prestegard, J. H. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 1995, 92, 9279. Cerca con Google

[20] Bouvignies, G.; Bernadó, P.; Blackledge, M. J. Magn. Res. 2005, 173, 328. Cerca con Google

[21] Berliner, L. Biological magnetic resonance: Spin labeling, the next millenium, 14th ed.;Springer US, 2002. Cerca con Google

[22] Bucci, E.; Steiner, R. F. Biophys. Chem. 1988, 30, 199. Cerca con Google

[23] Vergani, B.; Kintrup, M.; Hillen, W.; Lami, H.; Piémont, E.; Bombarda, E.; Alberti, P.;Doglia, S. M.; Chabbert, M. Biochem. 2000, 39, 2759. Cerca con Google

[24]Schotte, F.; Lim, M.; Jackson, T. A.; Smirnov, A. V.; Soman, J.; Olson, J. S.; Jr., G. N. P.;Wulff, M.; Anfinrud, P. A. Science 2003, 300, 1944. Cerca con Google

[25] Cho, A. Science 2002, 296, 1008. Cerca con Google

[26] Cho, H. S.; Dashdorj, N.; Schotte, F.; Graber, T.; Henning, R.; Anfinrud, P. Proc. Natl. Acad.Sci. USA 2010, 107, 7281. Cerca con Google

[27] Widengren, J.; Kudryavtsev, V.; Antonik, M.; Berger, S.; Gerken, M.; Seidel, C. A. M. Anal.Chem. 2006, 78, 2039. Cerca con Google

[28] Chung, H. S.; Louis, J. M.; Eaton, W. A. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2009, 106, 11837. Cerca con Google

[29] Hofmann, H.; Hillger, F.; Pfeil, S. H.; Hoffmann, A.; Streich, D.; Haenni, D.; Nettels, D.;Lipman, E. A.; Schuler, B. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 2010, 107, 11793. Cerca con Google

[30]Chung, H. S.; Gopich, I. V.; McHale, K.; Cellmer, T.; Louis, J. M.; Eaton, W. A. J. Phys. Chem.A DOI: 10.1021/jp1009669. Cerca con Google

[31]McCauley, M. J.; Williams, M. C. Biopolymers 2008, 91, 265. Cerca con Google

[32] Kimura, Y.; Bianco, P. R. Analyst 2006, 131, 868. Cerca con Google

[33] Bechtluft, P.; van Leeuwen, R. G. H.; Tyreman, M.; Tomkiewicz, D.; Nouwen, N.; Tep-per, H. L.; Driessen, A. J. . M.; Tans, S. J. Science 2007, 318, 1458. Cerca con Google

[34]Milhiet, P.-E.; Gubellini, F.; Berquand, A.; Dosset, P.; Rigaud, J.-L.; Grimellec, C. L.; Lévy, D.Biophys. J. 2006, 91, 3268. Cerca con Google

[35]Hamon, L.; Pastré, D.; Dupaigne, P.; Breton, C. L.; Cam, E. L.; Piétrement, O. Nucl. AcidsRes. 2007, 35, e58. Cerca con Google

[36]Viani, M. B.; Pietrasanta, L. I.; Thompson, J. B.; Chand, A.; Gebeshuber, I. C.; Kindt, J. H.;Richter, M.; Hansma, H. G.; Hansma, P. K. Nat. Struct. Biol. 2000, 7, 644. Cerca con Google

[37]Fisher, T. E.; Oberhauser, A. F.; Carrion-Vazquez, M.; Marszalek, P. E.; Fernandez, J. M.TIBS 1999, 24, 379. Cerca con Google

[38] Kim, D.-H.; Park, J.; Kim, M. K.; Hong, K.-S. J. Mech. Sci. Tech. 2008, 22, 2203. Cerca con Google

[39] McAllister, C.; Karymov, M. A.; Kawano, Y.; Lushnikov, A. Y.; Mikheikin, A.; Uversky, V. N.;Lyubchenko, Y. L. J. Mol. Biol. 2005, 354, 1028. Cerca con Google

[40] Masugata, K.; Ikai, A.; Okazaki, S. Appl. Surf. Sci. 2002, 188, 372. Cerca con Google

[41] Abragam, A. Principles of Nuclear Magnetism; Clarendon Press, Oxford, 1961. Cerca con Google

[42] Lipari, G.; Szabo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4546. Cerca con Google

[43] Lipari, G.; Szabo, A. J. Am. Chem. Soc. 1982, 104, 4559. Cerca con Google

[44] Zerbetto, M.; Polimeno, A.; Meitovitch, E. J. Phys. Chem. B 2009, 113, 13613. Cerca con Google

[45] Polimeno, A.; Freed, J. Adv. Chem. Phys. 1993, 83, 89–163. Cerca con Google

[46] Polimeno, A.; Freed, J. J. Phys. Chem. 1995, 99, 10995–11012. Cerca con Google

[47] Zerbetto, M.; Polimeno, A. Int. J. Quantum Chem. 2016, 116, 1706–1722. Cerca con Google

[48]Meirovitch, E.; Shapiro, Y. E.; Zerbetto, M.; Polimeno, A. J. Phys. Chem. B 2012, 116,886–894. Cerca con Google

[49] Stein, H.; Hausen, P. Science 1969, 166, 393. Cerca con Google

[50] Crouch, R. J. New Biol. 1990, 2, 771. Cerca con Google

[51] Mandel, A. M.; Akke, M.; Palmer, I., A. G. J. Mol. Biol. 1995, 246, 144. Cerca con Google

[52] Yamazaki, T.; Yoshida, M.; Nagayama, K. Biochemistry 1993, 32, 5656. Cerca con Google

[53] Nakamura, H.; Oda, Y.; Iwai, S.; Inoue, H.; Ohtsuka, E.; Kanaya, S.; Kimura, S.; Kat-suda, C.; Katayanagi, K.; Morikawa, K.; Miyashiro, H.; Ikehara, M. Proc. Natl. Acad.Sci. U.S.A. 1991, 88, 11535. Cerca con Google

[54]Oda, Y.; Iwai, S.; Ohtsuka, E.; Ishikawa, M.; Ikehara, M.; Nakamura, H. Nucleic Acids Res.1993, 21, 4690. Cerca con Google

[55] Mandel, A. M.; Akke, M.; Palmer, I., A. G. Biochemistry 1996, 35, 16009. Cerca con Google

[56] Butterwick, J. A.; Loria, J. P.; Astrof, N. S.; Kroenke, C. D.; Cole, R.; Rance, M.;Palmer, I., A. G. J. Mol. Biol. 2004, 339, 855. Cerca con Google

[57] Butterwick, J. A.; Palmer, A. G. Protein Sci. 2006, 15, 2697. Cerca con Google

[58] Kroenke, C. D.; Loria, J. P.; Lee, L. K.; Rance., M.; Palmer, A. G. J. Am. Chem. Soc. 1998,120, 7905. Cerca con Google

[59] Baber, J. L.; Szabo, A.; Tjandra, N. J. Am. Chem. Soc. 2001, 123, 3953. Cerca con Google

[60] Meirovitch, E.; Shapiro, Y. E.; Zerbetto, M.; Polimeno, A. J. Phys. Chem. B 2012, 116,886–894. Cerca con Google

[61] Lewandowski, J. R.; Sein, J.; Blackledge, M.; Emsley, L. J. Am. Chem. Soc. 2010, 132, 1246. Cerca con Google

[62] Jeschke, G.; Koch, A.; Jonas, U.; Godt, A. J. Magn. Reson. 2002, 155, 72–82. Cerca con Google

[63] Zerbetto, M.; Carlotto, S.; Polimeno, A.; Corvaja, C.; Franco, L.; Toniolo, C.; Formaggio, F.;Barone, V.; Cimino, P. J. Phys. Chem. B 2007, 111, 2668–2674. Cerca con Google

[64]Carlotto, S.; Zerbetto, M.; Shabestari, M.; Moretto, A.; Formaggio, F.; Crisma, M.; Toniolo, C.;Huber, M.; Polimeno, A. J. Phys. chem. B. 2001, 115, 13026–13036. Cerca con Google

[65]Shabestari, M.; van Son, M.; Moretto, A.; Crisma, M.; Toniolo, C.; Huber, M. Biopoly-mers(Pept. Sci.) 2014, 102, 244–251. Cerca con Google

[66] Toniolo, C.; Crisma, M.; Formaggio, F. Biopolymers(Pept. Sci.) 1998, 47, 153–158. Cerca con Google

[67] Toniolo, C.; Crisma, M.; Formaggio, F.; Peggion, C. Biopolymers(Pept. Sci.) 2001, 60, 396–419. Cerca con Google

[68] Barone, V.; Polimeno, A. Phys. Chem. Chem. Phys. 2006, 8, 4609–4629. Cerca con Google

[69] Zerbetto, M.; Polimeno, A.; Barone, V. Comput. Phys. Comm. 2009, 180, 2680–2697. Cerca con Google

[70] Schneider, D.; Freed, J. Adv. chem. Phys. 1989, 73, 387–528. Cerca con Google

[71] Carlotto, S.; Cimino, P.; Zerbetto, M.; Franco, L.; Corvaja, C.; Crisma, M.; Formaggio, F.;Toniolo, C.; Polimeno, A.; Barone, V. J. Am. Chem. Soc. 2007, 129, 11248–11258. Cerca con Google

[72]Khafizov, N.; Madzhidov, T.; Kadkin, O.; Tamura, R.; Antipin, I. Int. J. Quantum. Chem.2016, 116, 1064–1070. Cerca con Google

[73]Coulaud, E.; Hagebaum-Reignier, D.; Siri, D.; Tordo, P.; Ferré, N. Phys. Chem. Chem. Phys.2012, 14, 5504–5511. Cerca con Google

[74] Illas, F.; Moreira, I.; de Graaf, C.; Barone, V. Theor. chem. Acc. 2000, 104, 265–272. Cerca con Google

[75] Miralles, J.; Castell, O.; Caballol, R.; Malrieu, J. Chem. Phys. 1993, 172, 33–43. Cerca con Google

[76] Umanskii, S.; Golubeva, E.; Plakhutin, B. Russ. Chem. Bulletin 2013, 7, 1511–1518. Cerca con Google

[77] Umanskii, S. Russ. J. Phys. Chem. B 2015, 9, 1–8. Cerca con Google

[78] Curtiss, L.; Redfern, P.; Raghavachari, K. J. Chem. Phys. 2007, 126, 084108. Cerca con Google

[79] Polimeno, A.; Zerbetto, M.; Franco, L.; Maggini, M.; Corvaja, C. J. Am. Chem. Soc. 2006,128, 4734–4741. Cerca con Google

[80] Meirovitch, E.; Igner, D.; Igner, E.; Moro, G.; Freed, J. J. Chem. Phys. 1982, 77, 3915–3938. Cerca con Google

[81] Frisch, M. J. et al. Gaussian 03, Revision C.02. Gaussian, Inc., Wallingford, CT, 2004. Cerca con Google

[82] Scalmani, G.; Rega, N.; Cossi, M.; Barone, V. J. Comp. Meth. Sci. Eng. 2002, 2, 469–474. Cerca con Google

[83] Improta, V., R.and Barone Chem. Rev. 2004, 104, 1231–1253. Cerca con Google

[84] Barone, V.; Zerbetto, M.; Polimeno, A. J. Comput. Chem. 2008, 30, 2–13. Cerca con Google

[85] Moro, G. Chem. Phys. 1987, 118, 167–180. Cerca con Google

[86] Moro, G. Chem. Phys. 1987, 118, 181–197. Cerca con Google

[87] Haynes, W. CRC Handbook of Chemistry and Physics, 93rd Edition; CRC Handbook ofChemistry and Physics; Taylor & Francis, 2012. Cerca con Google

[88]Berliner, L., Reuben, J., Eds. Spin Labeling, Theory and Applications; Academic Press:New York, 1976; pp 133–181. Cerca con Google

[89]Hanson, P.; Millhauser, G.; Formaggio, F.; Crisma, M.; Toniolo, C. J. Am. chem. Soc. 1996,118, 7618–7625. Cerca con Google

[90]Abergel, D.; Volpato, A.; Coutant, E. P.; Polimeno, A. Journal of Magnetic Resonance 2014,246, 94–103. Cerca con Google

[91]Andrec, M.; Montelione, G. T.; Levy, R. M. Journal of Magnetic Resonance 1999, 139,408–421. Cerca con Google

[92] Redfield, A. G. Magn. Reson. Chem. 2003, 41, 753–768. Cerca con Google

[93] Redfield, A. G. J Biomol NMR 2012, 52, 159–177. Cerca con Google

[94] Charlier, C.; Khan, S. N.; Marquardsen, T.; Philippe Pelupessy, V. R.; Sakellariou, D.;Bodenhausen, G.; Engelke, F.; Ferrage, F. J. Am. Chem. Soc. 2013, 18665. Cerca con Google

[95] Redfield, A. G. IBM J. Res. & Dev. 1957, 1. Cerca con Google

[96] Redfield, A. G. Adv. Magn. Reson. 1965, 1, 1–32. Cerca con Google

[97]Cavanagh, J.; Fairbrother, W. J.; Palmer, A. G.; Skelton, N. J. Protein NMR Spectroscopy Academic Press, Inc., 1996. Cerca con Google

[98]Korzhnev, D.; Billeter, M.; Arseniev, A.; Orekhov, V. Progr. NMR Spectrosc. 2001, 38, 197–266. Cerca con Google

[99]Ernst, R. R.; Bodenhausen, G.; Wokaun, A. Principles of Nuclear Magnetic Resonance inOne and Two Dimensions; Oxford University Press, London, 1987. Cerca con Google

[100] Calandrini, V.; Abergel, D.; Kneller, G. J. Chem. Phys. 2010, 133, 145101. Cerca con Google

[101] Calligari, P.; Calandrini, V.; Kneller, G.; Abergel, D. J. Phys. Chem. B 2011, 115, 12370–12379. Cerca con Google

[102] Calligari, P.; Abergel, D. J. Phys. Chem. B 2012, 116, 12955–65. Cerca con Google

[103] Calandrini, V.; Abergel, D.; Kneller, G. J .Chem. Phys. 2008, 128, 145102. Cerca con Google

[104] Erdélyi, A.; Magnus, W.; Oberhettinger, F.; Tricomi, F. Higher Transcendental Functions;McGraw Hill: New York, 1955. Cerca con Google

[105] Glöckle, W.; Nonnenmacher, T. Biophys. J. 1995, 68, 46–53. Cerca con Google

[106] Kneller, G. Phys. Chem. Chem. Phys. 2005, 7, 2641 – 2655. Cerca con Google

[107] Kilbas, A.; Srivastava, H.; Trujillo, J. Theory and applications of fractional differentialequations; North Holland Mathematics Studies; Elsevier, 2006; Vol. 204. Cerca con Google

[108] Mandel, A.; M.Akke,; Palmer, A. J. Mol. Biol. 1995, 246, 144–163. Cerca con Google

[109] d’Auvergne, E. J.; Gooley, P. R. J. Biomol. NMR 2008, 40, 121–133. Cerca con Google

[110] Robert, C.; Casella, G. Monte Carlo Statistical Methods; Springer Texts in Statistics;Springer-Verlag, 2010. Cerca con Google

[111] Metropolis, N.; Rosenbluth, A.; Rosenbluth, M.; Teller, A.; Teller, E. J. Chem. Phys. 1953,21, 1087–1092. Cerca con Google

[112] Hastings, W. Biometrika 1970, 57, 97–109. Cerca con Google

[113] Scilab,a free scientific software package; Copyright 1989-2005.INRIA ENPC,www.scilab.org. Vai! Cerca con Google

[114] Robert, C.; Casella, G. Introducing Monte Carlo Methods with R; Springer-Verlag New York: New York, 2010. Cerca con Google

[115] Das, A.; Mukhopadhyay, C. J .Chem. Phys. 2007, 127, 165103. Cerca con Google

[116] Caves, L. S.; Evanseck, J. D.; Karplus, M. Protein Sci 1998, 7, 649–66. Cerca con Google

[117] David, C. C.; Jacobs, D. J. Methods Mol Biol 2014, 1084, 193–226. Cerca con Google

[118] Amadei, A.; Linssen, A. B.; Berendsen, H. J. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 1993, 17,412–25. Cerca con Google

[119] Hayward, S.; de Groot, B. L. Methods Mol Biol 2008, 443, 89–106. Cerca con Google

[120] de Groot, B. L.; van Aalten, D. M.; Amadei, A.; Berendsen, H. J. Biophys. J. 1996, 71,1707–13. Cerca con Google

[121] Hinsen, K.; Thomas, A.; Field, M. J. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 1999, 34, 369–382. Cerca con Google

[122] Fuglebakk, E.; Reuter, N.; Hinsen, K. J Chem Theor Comput. 2013, 9, 5618–5628. Cerca con Google

[123] Dhulesia, A.; Bodenhausen, G.; Abergel, D. J Chem Phys 2008, 129, 095107. Cerca con Google

[124] Abergel, D.; Bodenhausen, G. J Chem Phys 2005, 123, 204901. Cerca con Google

[125] Tiberti, M.; Invernizzi, G.; Papaleo, E. J Chem. Theory Comput. 2015, 11, 4404–14. Cerca con Google

[126] He, Y.; Chen, J.-Y.; Knab, J.; Zheng, W.; Markelz, A. Biophys. J. 2011, 100, 1058–1065. Cerca con Google

[127] Frey, B.; Dueck, D. Science 2007, 315, 972. Cerca con Google

[128] Lange, O.; Grubmuller, H. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 2006, 62, 1053–1061. ́ Cerca con Google

[129] Romanowska, J.; Nowi nski,K. S.; Trylska, J. J Chem Theor Comput. 2012, 8, 2588–2599. Cerca con Google

[130] Zwanzig, R. Adv. Chem. Phys. 1969, 40, 325–331. Cerca con Google

[131] Hausdorff, F. Set theory; New York: Chelsea Publishing Co., 1957. Cerca con Google

[132] Vlasblom, J.; Wodak, S. J. BMC Bioinformatics 2009, 10, 99. Cerca con Google

[133] Rousseeuw, P. J. J. Comput. Appl. Math. 1987, 20, 53–65. Cerca con Google

[134] Potestio, R.; Pontiggia, F.; Micheletti, C. Biophys J 2009, 96, 4993–5002. Cerca con Google

[135] Havlin, R. H.; Tycko, R. Proc Natl Acad Sci U S A 2005, 102, 3284–3289. Cerca con Google

[136] Frank, B. S.; Vardar, D.; Buckley, D. A.; McKnight, C. J. Protein Sci 2002, 11, 680–687. Cerca con Google

[137] Bunagan, M. R.; Gao, J.; Kelly, J. W.; Gai, F. J Am Chem Soc 2009, 131, 7470–7476. Cerca con Google

[138] Brewer, S. H.; Vu, D. M.; Tang, Y.; Li, Y.; Franzen, S.; Raleigh, D. P.; Dyer, R. B. Proc NatlAcad Sci U S A 2005, 102, 16662–16667. Cerca con Google

[139] Vermeulen, W.; Vanhaesebrouck, P.; Van Troys, M.; Verschueren, M.; Fant, F.; Goethals, M.;Ampe, C.; Martins, J. C.; Borremans, F. A. M. Protein Sci 2004, 13, 1276–1287. Cerca con Google

[140] Saladino, G.; Marenchino, M.; Gervasio, F. L. J Chem Theory Comput 2011, 7, 2675–2680. Cerca con Google

[141] Piana, S.; Lindorff-Larsen, K.; Shaw, D. E. Proc Natl Acad Sci U S A 2012, 17845. Cerca con Google

[142] Duan, Y.; Kollman, P. A. Science 1998, 282, 740–744. Cerca con Google

[143] Lu, C.-Y.; Bout, D. V. J. Chem. Phys 2006, 125, 124701. Cerca con Google

[144] Kirchner, D. K.; Güntert, P. BMC bioinformatics 2011, 12, 1. Cerca con Google

[145] Wieninger, S. A.; Ullmann, G. M. J Chem Theor Comput. 2015, 11, 2841–2854. Cerca con Google

[146] Ponzoni, L.; Polles, G.; Carnevale, V.; Micheletti, C. Structure 2015, 23, 1516–25. Cerca con Google

[147] McCammon, J.; Harvey, S. Dynamics of proteins and nucleic acids; Cambridge Univ Pr,1988. Cerca con Google

[148] Aleksiev, T.; Potestio, R.; Pontiggia, F.; Cozzini, S.; Micheletti, C. Bioinformatics 2009, 25,2743–2754. ́ Cerca con Google

[149] Dziubinski,M.; Daniluk, P.; Lesyng, B. Bioinformatics 2016, 32, 25–34. Cerca con Google

[150] Brueschweiler, R.; Wright, P. E. J Am Chem Soc 1994, 116, 8426–8427. Cerca con Google

[151] Tirion, Phys Rev Lett 1996, 77, 1905–1908. Cerca con Google

[152] Hinsen, K. Proteins: Struct., Funct., Bioinf. 1998, 33, 417–29. Cerca con Google

[153] Sanejouand, Y.-H. Methods Mol Biol 2013, 924, 601–16. Cerca con Google

[154] Peng, J. W.; Wagner, G. In ; James, T. L., Oppenheimer, N. J., Eds.; Methods in Enzymology;Academic Press, 1994; pp 563–595. Cerca con Google

[155] Zare, R. N. Angular momentum: understanding spatial aspects in chemistry and physics;Wiley, 1988. Cerca con Google

[156] Abergel, D.; Bodenhausen, G. J. Chem. Phys. 2005, 123, 204901. Cerca con Google

[157] Meirovitch, E.; Shapiro, Y. E.; Polimeno, A.; Freed, J. H. Progress in Nuclear MagneticResonance Spectroscopy 2010, 56, 360–405. Cerca con Google

[158] Goldstein, H. Classical Mechanics; Addison-Wesley, 1980. Cerca con Google

[159] Zwanzig, R. Physica 1964, 30, 1109–1123. Cerca con Google

[160] Zwanzig, R. J. Stat. Phys. 1973, 9, 215–220. Cerca con Google

[161] Moro, G. J. Phys. Chem. 1996, 100, 16419–16422. Cerca con Google

[162] Nigro, B.; Moro, G. J. Phys. Chem. B 2002, 106, 7365–7375. Cerca con Google

[163] Shabana, A. Dynamics of Multibody Systems; Cambridge University Press, 2005. Cerca con Google

[164] Littlejohn, R. G.; Reinsch, M. Review of Modern Physics 1997, 69, 213–275. Cerca con Google

[165] Polimeno, A.; Zerbetto, M.; Calligari, P. in preparation. Cerca con Google

[166] Sparpaglione, M.; Mukamel, S. J. Chem. Phys. 1988, 88, 3263–3280. Cerca con Google

[167] Cho, M.; Silbey, R. J. Chem. Phys. 1997, 106, 2654–2661. Cerca con Google

[168] Mavros, M.; Van Vooris, T. J. Chem. Phys. 2014, 141, 054112. Cerca con Google

[169] Chen, H.; Berkelbach, T.; Reichman, D. J. Chem. Phys. 2016, 144, 154106. Cerca con Google

[170] Hinsen, K. J. Comput. Chem. 2000, 21, 79–85. Cerca con Google

Download statistics

Solo per lo Staff dell Archivio: Modifica questo record